Partial characterization Of an alkalophilic extracellular Crude pectinases from a bacillus Polymyxa strain

QSpace/Manakin Repository

Partial characterization Of an alkalophilic extracellular Crude pectinases from a bacillus Polymyxa strain

Show simple item record


dc.contributor.author Al Rajabi, Ihab. I. [ايهاب الرجبي وعادل محاسنه] en_US
dc.date.accessioned 2009-11-25T15:21:06Z
dc.date.available 2009-11-25T15:21:06Z
dc.date.issued 1999 en_US
dc.identifier.citation Qatar University Science Journal, 1999, Vol. 18, Pages 67-80. en_US
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/10576/9901
dc.description.abstract A mesophilic spore forming isolate from the soil of Um-Qais region, which could produce extracellular pectinases was tentatively identified as Bacillus polymyxa. This bacterium grew best at 37°C and pH 7.0 and was able to produce extracellular enzymes other than pectinases, e.g.: protease, amylases, and cellulases. The production of two pectolytic enzymes, pectin lyase and pectate lyase, by this organism was investigated. Pectin lyase production reached its maximum in 12h cultures, while pectate lyase reached its maximum production in 15h cultures. The optimum pH and optimum temperature for pectin lyase activity were 8.5 and 30°C, respectively, while for pectate lyase the optima were 9 and 30°C repectively. Chelating agents such as lmM EDTA caused a decrease in pectate lyase activity by about 48%, nitrilotriacetate (NTA) also caused a decrease in activity of pectin lyase and pectate lyase by about 35% and 53% respectively. Divalent ions such as, Co , Hg , Cu , and Fe inhibited pectin lyase activity at the concentration of lmM, while Mg+2, and Mn+2 stimulated the enzyme activity to about 105% and 140% respectively at the same concentration. Pectate lyase, was inhibited by Co+2, Hg+2, Cu+2 and Fe+3 at the concentration of lmM, while Mg+2, Zn+2, and Mn+2 stimulated its activity to about 106%, 186%, and 230%, respectively at the same concentration. en_US
dc.description.abstract لقد اختيرت عزلة بكن!يرية مكونة للأبواغ من جنس الباسيلس من تربة أم قيسر بسبب قدرتها على إنتاج إنزيمات البكتنيز المفرزة خارج الخلية وتم تعريفها للنوع باسيلس بوليمكسا وتبن أن هذه العزلة تنمو بصورة مثالية على درجة حرارة 37 م ورقم هيدروجيني قدوه 7 وانها قادرة على انتاج العديد من ا لانزيمات المفرزة سخارج الخلية مثل انزيم البووتينيز والاميليز والسيلوليز اضافة لانزيم البكتينيز وتم دراسة انزيمي البكتين لييز والبكتيت لييز واتضح انهما ينتجان بصورة مثالية بعد 12 وه ا ساعة على التوالي في مرحلة النمو اللوغرتمي . وعند تحديد صفات انزيم البكتين لييز الخام تبين ان فعاليته المثالية تحدث على درجة حراوة 30 م ووقم هيدروجيني قدوه 5 ، 8 في حين انها لانزيم البكتيت لاييز 30 م ووقم هيدروجيني 9 . ar
dc.language.iso en en_US
dc.publisher Qatar University en_US
dc.subject Botany en_US
dc.subject علم النبات ar
dc.title Partial characterization Of an alkalophilic extracellular Crude pectinases from a bacillus Polymyxa strain en_US
dc.title.alternative تعريف جزئي لانزيم البكتنيز القلوي لبكتيريا الباسيلس بوليمكسا ar
dc.type Article en_US
dc.identifier.pagination 67-80 en_US
dc.identifier.volume 18 en_US

Files in this item

Files Size Format View
abstract.pdf 2.275Kb PDF View/Open
abstract.doc 21Kb Microsoft Word View/Open
abstract_ar.doc 21.5Kb Microsoft Word View/Open
079918-0009-fulltext.pdf 619.6Kb PDF View/Open

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

Search QSpace


Advanced Search

Browse

My Account