• English
    • العربية
  • English
  • تسجيل الدخول
  • جامعة قطر
  • مكتبة جامعة قطر
  •  الصفحة الرئيسية
  • الوحدات والمجموعات
  • حقوق النشر
عرض التسجيلة 
  •   مركز المجموعات الرقمية لجامعة قطر
  • المستودع الرقمي لجامعة قطر
  • أكاديمية
  • إصدارات جامعة قطر
  • الدوريات المتوقفة عن الصدور
  • مجلة جامعة قطر للعلوم - [من 1981 الى 2007]
  • عرض التسجيلة
  • مركز المجموعات الرقمية لجامعة قطر
  • المستودع الرقمي لجامعة قطر
  • أكاديمية
  • إصدارات جامعة قطر
  • الدوريات المتوقفة عن الصدور
  • مجلة جامعة قطر للعلوم - [من 1981 الى 2007]
  • عرض التسجيلة
  •      
  •  
    JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

    Partial characterization Of an alkalophilic extracellular Crude pectinases from a bacillus Polymyxa strain

    Thumbnail
    عرض / فتح
    079918-0009-fulltext.pdf (550.4Kb)
    التاريخ
    1999
    المؤلف
    Al Rajabi, Ihab. I. [ايهاب الرجبي وعادل محاسنه]
    Mahasneh, Adel M.
    البيانات الوصفية
    عرض كامل للتسجيلة
    الملخص
    A mesophilic spore forming isolate from the soil of Um-Qais region, which could produce extracellular pectinases was tentatively identified as Bacillus polymyxa. This bacterium grew best at 37°C and pH 7.0 and was able to produce extracellular enzymes other than pectinases, e.g.: protease, amylases, and cellulases. The production of two pectolytic enzymes, pectin lyase and pectate lyase, by this organism was investigated. Pectin lyase production reached its maximum in 12h cultures, while pectate lyase reached its maximum production in 15h cultures. The optimum pH and optimum temperature for pectin lyase activity were 8.5 and 30°C, respectively, while for pectate lyase the optima were 9 and 30°C repectively. Chelating agents such as lmM EDTA caused a decrease in pectate lyase activity by about 48%, nitrilotriacetate (NTA) also caused a decrease in activity of pectin lyase and pectate lyase by about 35% and 53% respectively. Divalent ions such as, Co , Hg , Cu , and Fe inhibited pectin lyase activity at the concentration of lmM, while Mg+2, and Mn+2 stimulated the enzyme activity to about 105% and 140% respectively at the same concentration. Pectate lyase, was inhibited by Co+2, Hg+2, Cu+2 and Fe+3 at the concentration of lmM, while Mg+2, Zn+2, and Mn+2 stimulated its activity to about 106%, 186%, and 230%, respectively at the same concentration.
    DOI/handle
    http://hdl.handle.net/10576/9901
    المجموعات
    • مجلة جامعة قطر للعلوم - [من 1981 الى 2007] [‎770‎ items ]

    entitlement


    مركز المجموعات الرقمية لجامعة قطر هو مكتبة رقمية تديرها مكتبة جامعة قطر بدعم من إدارة تقنية المعلومات

    اتصل بنا
    اتصل بنا | جامعة قطر

     

     

    الصفحة الرئيسية

    أرسل عملك التابع لجامعة قطر

    تصفح

    محتويات مركز المجموعات الرقمية
      الوحدات والمجموعات تاريخ النشر المؤلف العناوين الموضوع النوع اللغة الناشر
    هذه المجموعة
      تاريخ النشر المؤلف العناوين الموضوع النوع اللغة الناشر

    حسابي

    تسجيل الدخول

    إحصائيات

    عرض إحصائيات الاستخدام

    مركز المجموعات الرقمية لجامعة قطر هو مكتبة رقمية تديرها مكتبة جامعة قطر بدعم من إدارة تقنية المعلومات

    اتصل بنا
    اتصل بنا | جامعة قطر

     

     

    Video